Comparative investigations on soluble proteins and malate dehydrogenase of four grape varieties by isoelectric focusinq

Abstract

Soluble proteins and multiple forms of malate dehydrogenase (E.C. 1.1.1.37) in both skin and juice of four grape varieties, have been compared with respect to heterogeneity and isoelectric point. The protein preparations resolved into 17 to 28 very distinct components. Seven (skins) and eight (juices) of these components were of common occurrence with all varieties, as judged by the same pI value. The presence of two to seven peculiar bands in both parts of berry was also observed.
In the grape the NAD-malate dehydrogenase activity was associated with 9 to 13 isoelectric forms, apparently assembled into three sets of isoenzymes. Each of these showed a rather similar dislocation in the gels; but they contained a different number of isoenzymes of distinct pI value in the skin as well as in the juice of different varieties. A higher number of variant forms was found in the skins in comparison with juices. Between two and four isomalate dehydrogenases of the same net charge were found in both parts of berries of the same variety, whereas the remaining isoenzymes appeared to be non-identical and, thus, presumably the product of distinct genes.

Vergleichende Untersuchung über die löslichen Proteine und die Malat-Dehydrogenase
von vier Rebsorten mittels isoelektrischer Fokussierung

Die löslichen Proteine und multiplen Formen der Malat-Dehydrogenase (E.C. 1.1.1.37) sowohl in der Schale als auch im Saft der Beeren von vier Rebsorten wurden in bezug auf Heterogenität und isoelektrischen Punkt verglichen. Die Proteinpräparate ließen sich in 17 bis 28 deutlich unterscheidbare Komponenten auftrennen. Aufgrund übereinstimmender pI-Werte besaßen alle Sorten in der Schale sieben und im Saft acht gleiche Komponenten. Auch wurden in den beiden Teilen der Beere zwei bis sieben charakteristische Proteinbanden beobachtet.
Das Muster der NAD-Malat-Dehydrogenase in der Beere setzt sich aus 9 bis 13 isoelektrischen Formen zusammen, die offensichtlich in drei Gruppen von Isoenzymen angeordnet sind. Die einzelnen Gruppen waren in den Gelen ziemlich übereinstimmend lokalisiert; aber die einzelnen Sorten besaßen sowohl in der Schale als auch im Saft eine unterschiedliche Anzahl von Enzymen eines bestimmten pI-Wertes. In den Schalen wurde eine vergleichsweise größere Anzahl unterschiedlicher Isoenzyme gefunden als in den Säften. In den beiden Beerenteilen einer Sorte wurden zwei bis vier Isomalat-Dehydrogenasen mit übereinstimmendem pI-Wert ermittelt, während die restlichen Isoenzyme anscheinend nicht identisch und somit wohl auf ungleiche Gene zurückzuführen waren.